Биологическая химия - Лелевич Владимир Валерьянович - Страница 69

Неорганические в-ва

7,6 – 8,0 г/л

Натрий

135 – 150 ммоль/л

Калий

2,3 – 4,3 ммоль/л

Хлориды

120 – 130 ммоль/л

Кальций

1,2 – 1,6 ммоль/л

Глава 33. Биохимия мышечной ткани

Подвижность является характерным свойством всех форм жизни - расхождение хромосом в митотическом аппарате клеток, воздушно-винтовые движения жгутиков бактерий, крыльев птиц, точные движения человеческой руки, мощная работа мышц ног. Все это достигается работой мышц, обеспечивающих подвижность путем сокращения и последующего расслабления.

Принято различать три типа мышечной ткани:

1. скелетная мускулатура;

2. сердечная мышца;

3. гладкая мускулатура.

Существует также деление на:

1. гладкие мышцы;

2. поперечно-полосатые мышцы.

К поперечно-полосатым мышцам относятся:

1. скелетные;

2. мышцы языка и верхней трети пищевода;

3. внешние мышцы глазного яблока и некоторые другие.

Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних органов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов.

В морфологическом отношении миокард относится к поперечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он занимает промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми мышцами.

Белки мышечной ткани

Выделяют три группы белков:

1. миофибриллярные белки – 45 %;

2. саркоплазматические белки – 35 %;

3. белки стромы – 20 %.

Миофибриллярные белки.

К этой группе относятся:

1. миозин;

2. актин;

3. актомиозин;

а также так называемые регуляторные белки:

4. тропомиозин;

5. тропонин;

6. a - и b-актин.

Саркоплазматические белки.

Характеризуются растворимостью в солевых растворах с низкой ионной силой. К числу саркоплазматических белков относятся: дыхательный пигмент миоглобин, разнообразные белки-ферменты (гликолиза, дыхания и окислительного фосфорилирования, азотистого и липидного обмена) и др.

Белки стромы.

Представлены в основном коллагеном и эластином. Белок миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z.

Экстрактивные вещества мышц:

1. адениловые нуклеотиды (АТФ, АДФ, АМФ);

2. гликоген – запасной источник энергии;

3. креатин, креатинфосфат – резервный источник ресинтеза АТФ;

4. свободные аминокислоты;

5. карнозин, ансерин – специфические азотистые вещества; увеличивают амплитуду мышечного сокращения, сниженную утомлением;

6. неорганические соли.

Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышц

Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:

1. 1–2–3 – стадии сокращения;

2. 4–5 – стадии расслабления.

1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Фн.

2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 900.

3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Фн из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 900 до 450. В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.

4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.

5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.

Рис. 33.1. Цикл мышечного сокращения

Движущая сила мышечного сокращения – энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ.

Роль ионов кальция в регуляции мышечного сокращения

Ключевая роль в регуляции мышечного сокращения принадлежит ионам кальция (Са2+). Миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. В покоящейся мышце концентрация ионов Са2+ поддерживается ниже пороговой величины при участии Са2+-зависимой АТФазы. В состоянии покоя эта система активного транспорта накапливает кальций в цистернах саркоплазматического ретикулума и трубочках Т-системы.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин, который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы и происходит передача сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума. Последние начинают освобождать находящийся в них кальций в саркоплазму. Концентрация Са2+ увеличивается с 10–7 до 10–5 ммоль/л. Кальций связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее - на актин. Открываются закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Актин взаимодействует с миозином, что инициирует сокращение мышечного волокна.

После прекращения действия двигательного импульса кальций с помощью Са2+-зависимой АТФазы откачивается из цитоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Уход кальция из комплекса с Тн-С приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина. Миозиновая «головка» отсоединяется от актина. Мышца расслабляется.

Кальций является аллостерическим модулятором мышечного сокращения.

Деполяризация Т-трубочек

↓

Выброс Са2+ из цистерн

↓

саркоплазматического ретикулума

↓

Комплекс Тн-С + 4Са2+

↓

Тропонин (активный)

↓

Тропомиозин (активный)

↓